Добро пожаловать на наш сайт!

F Е

оперонов, таких как spoIIA и spoIIG, кодирующих сигма факторы а и а , ответственные за локальную экспрессию генов споруляции

соответственно в преспоре и материнской клетке.

Первый уровень контроля осуществляется, естественно, на уровне киназ. К сожалению, эффекторные молекулы, активирующие эти киназы, пока не известны, однако описан ингибитор киназной активности белка KinA. Активность этого ингибитора, KipI, контролируется антиингибитором KipA, ген которого находится в одном опероне с kipI.

Рис.11.1. Контроль инициации споруляции у Bacillus subtilis

- 63 -

Этот оперон реагирует на доступность глюкозы и фиксированного азота, что позволяет запускать процесс споруляции при голодании по этим компонентам питания.

Следующий уровень контроля осуществляют аспартил-фосфат фосфатазы, которые удаляют фосфат с молекул РО фосфотрансляционной цепи. Первой была обнаружена фосфатаза БроОЕ, действующая непосредственно на БроОЛ-Ф. К сожалению, до сих пор очень мало информации о том, как регулируется активность или синтез самой БроОЕ. Несколько больше известно о фосфатазах, действующих на более ранних этапах сигнального пути. Фосфатазы ІАарЛ и ІАарБ действуют на БроОБ-Ф. А поскольку все реакции по пути от БроОБ-Ф к БроОЛ-Ф являются обратимыми, дефосфорилирование БроОБ ведет к быстрому дефосфорилированию и БроОЛ.

ЯарЛ и ЯарБ регулируются на уровне транскрипции физиологическими процессами, которые составляют альтернативу споруляции. ЯарЛ находится под контролем сигнальной системы СошР/СошЛ, ответственной за индукцию состояния компетентности к поглощению ДНК (физиологическое состояние, несовместимое со споруляцией). А ЯарБ индуцируется условиями, способствующими вегетативному росту клетки, что позволяет при инициации деления или других клеточных процессов, несовместимых со споруляцией, предотвращать это переключение метаболизма путем специфического дефосфорилирования одного компонента фосфотрансляционной цепи.

Еще одна ступень контроля - регуляция регуляторов БроОЛ (который тоже является регулятором). Здесь одним из регуляторов является система контроля плотности бактериальной популяции, зависящая от пептидного феромона - продукта гена рптЛ. Ген этот находится в одном опероне с ЯарЛ, а его продуктом является небольшой (всего из 44 АК) белок. На амино-конце белка располагается типичная сигнальная последовательность, и белок действительно секретируется из клетки по БесЛ-зависимому пути. После отрезания сигнального пептида от белка остается всего 19 АК. Оказалось, что этот пептид, а точнее, только пять карбокси-концевых АК, ингибирует фосфатазную активность ТЛарЛ. Для этого ингибирования необходима активная система транспорта олигопептидов в клетку Орр, компоненты которой и отрезают необходимые 5 АК с карбокси-конца 19 АК пептида и транспортируют их в клетку. Такая достаточно громоздкая система может выполнять несколько функций. Во-первых, синтез, секреция и реимпорт РпгЛ пептида требует времени, поэтому эта система задерживает споруляцию, когда все для нее уже готово. Во-вторых, вся эта система очень напоминает способ межклеточных коммуникаций при помощи низкомолекулярных молекул-феромонов. Поэтому еще одной возможной функцией РпгЛ может быть детекция плотности бактериальной популяции, во всяком случае, при высокой плотности задержка будет явно меньше.